A pozitív és negatív alloszterizmus közötti fő különbség az, hogy a fehérjék pozitív alloszterizmusa nagy affinitást mutat a ligandumokhoz, míg a negatív alloszterizmus a fehérjékben alacsony affinitást mutat a ligandumokhoz.
Az alloszterizmus vagy alloszterikus viselkedés az a jelenség, amelyben egy fehérje aktivitása megváltozhat attól függően, hogy egyes molekulák a fehérje aktív helyétől eltérő helyen (különösen az enzimekben) kötődnek. A pozitív alloszterizmus azt jelzi, hogy egy effektormolekula enzimhez való kötődése hatására az enzim a konfigurációját aktív formává változtatja. Ezzel szemben a negatív alloszteirizmus azt jelzi, hogy az effektor molekula kötődése miatt az enzim megváltoztatja konfigurációját aktív formáról inaktív formára.
Mi a pozitív alloszterizmus?
A pozitív alloszterizmus egy fehérje (többnyire enzim) konfigurációjának változása inaktív formáról aktív formára egy effektor molekula kötődésekor. Az effektor molekula az enzim aktív helyétől eltérő helyhez kötődik; allosztérikus helynek nevezik. Ezt a folyamatot alloszterikus aktiválásnak is nevezik.
Az ilyen effektormolekulák kötésének gyakori példája az oxigénmolekula és a hemoglobin molekula kötése, amely aktiválja a hemoglobin molekulát, hogy hatékonyan szállítsa oxigént a sejtekhez. Ott az oxigénmolekula a hemoglobinmolekulában található hemmolekula vasvasához kötődik. Az aktív formát oxi-hemoglobinnak, míg az inaktív formát dezoxi-hemoglobinnak nevezik.
Mi az a negatív alloszterizmus?
A negatív alloszterizmus egy enzim konfigurációjának változása aktív formáról inaktív formára egy effektor molekula kötődésekor. Az effektor molekula az enzim aktív helyétől eltérő helyhez kötődik; allosztérikus helynek nevezik. Ezt a folyamatot alloszterikus gátlásnak is nevezik.
01. ábra: Pozitív és negatív alloszterizmus
Negatív alloszterizmus során az egyik ligandum kötődése csökkenti az enzim affinitását a szubsztráthoz a szubsztrátkötéshez rendelkezésre álló többi aktív helyen. Példa erre a 2, 3-BPG kötődése a hemoglobin egy alloszterikus helyéhez, ami az összes alegység oxigén iránti affinitásának csökkenését okozza.
Mi a különbség a pozitív és a negatív alloszterizmus között?
Pozitív alloszterizmusban egy effektormolekula enzimhez való kötődése az enzim konfigurációját aktív formává változtatja, míg negatív alloszteirizmus esetén egy effektormolekula kötődése miatt az enzim megváltoztatja a konfigurációját aktívról formából inaktív formába. A pozitív és negatív alloszterizmus közötti fő különbség az, hogy a fehérjék pozitív alloszterizmusa nagy affinitást mutat a ligandumok iránt, míg a negatív alloszterizmus a fehérjékben alacsony affinitást mutat a ligandumok iránt. Ezenkívül a pozitív alloszterizmus aktiválást, míg a negatív alloszteirizmus gátlást foglal magában. Az oxigén hemoglobinhoz való kötődése a pozitív alloszterizmus egyik példája, míg a 2, 3-BPG kötődése a hemoglobinnal a negatív alloszterizmusra.
A következő infografika táblázatos formában mutatja be a pozitív és negatív alloszterizmus közötti különbséget egymás melletti összehasonlítás céljából.
Összefoglaló – Pozitív vs negatív alloszterizmus
Alloszterizmusban vagy alloszterikus viselkedésben egy fehérje aktivitása megváltozhat attól függően, hogy egyes molekulák a fehérje aktív helyétől eltérő helyen (különösen az enzimekben) kötődnek. A pozitív és negatív alloszterizmus közötti fő különbség az, hogy a fehérjék pozitív alloszterizmusa nagy affinitást mutat a ligandumok iránt, míg a negatív alloszterizmus a fehérjékben alacsony affinitást mutat a ligandumok iránt.
