Kiemelt különbség – enzim vs koenzim
A kémiai reakciók egy vagy több szubsztrátumot termékké alakítanak. Ezeket a reakciókat speciális fehérjék, úgynevezett enzimek katalizálják. Az enzimek a legtöbb reakció katalizátoraként működnek anélkül, hogy elfogynának. Az enzimek aminosavakból készülnek, és egyedi aminosavszekvenciákkal rendelkeznek, amelyek 20 különböző aminosavból állnak. Az enzimeket kis nem fehérje szerves molekulák, úgynevezett kofaktorok támogatják. A koenzimek a kofaktorok egyik típusa, amelyek segítik az enzimeket a katalízis végrehajtásában. A legfontosabb különbség az enzim és a koenzim között az, hogy az enzim egy fehérje, amely katalizálja a biokémiai reakciókat, míg a koenzim egy nem fehérje szerves molekula, amely segít az enzimeknek a kémiai reakciók aktiválásában és katalizálásában. Az enzimek makromolekulák, míg a koenzimek kis molekulák.
Mi az az enzim?
Az enzimek az élő sejtek biológiai katalizátorai. Ezek olyan fehérjék, amelyek több száz-millió aminosavból állnak, amelyek úgy kapcsolódnak egymáshoz, mint a gyöngysor egy húron. Minden enzimnek egyedi aminosavszekvenciája van, és azt egy adott gén határozza meg. Az enzimek felgyorsítják az élő szervezetekben szinte minden biokémiai reakciót. Az enzimek csak a reakció sebességét befolyásolják, jelenlétük elengedhetetlen a kémiai átalakulás megindításához, mivel a reakció aktiválási energiáját az enzimek csökkentik. Az enzimek anélkül változtatják meg a reakció sebességét, hogy elfogyasztásuk vagy a kémiai szerkezetük megváltozna. Ugyanaz az enzim képes katalizálni egyre több szubsztrát termékké történő átalakulását azáltal, hogy képes újra és újra katalizálni ugyanazt a reakciót.
Az enzimek nagyon specifikusak. Egy adott enzim egy specifikus szubsztráthoz kötődik, és egy specifikus reakciót katalizál. Az enzim specifitását az enzim alakja okozza. Minden enzimnek van egy aktív helye, specifikus alakkal és funkcionális csoportokkal a specifikus kötődéshez. Csak az adott szubsztrát fog illeszkedni az aktív hely alakjához és kötődik hozzá. Az enzimszubsztrát kötődés specifitása két hipotézissel, a lock and key hipotézissel és az indukált illeszkedési hipotézissel magyarázható. A zár és kulcs hipotézise azt jelzi, hogy az enzim és a szubsztrát közötti egyezés specifikus, hasonlóan a zárhoz és a kulcshoz. Az indukált illeszkedés hipotézise azt mondja, hogy az aktív hely alakja megváltozhat annak érdekében, hogy illeszkedjen az adott szubsztrátum alakjához, hasonlóan a kézhez illő kesztyűhöz.
Az enzimreakciókat számos tényező befolyásolja, például pH, hőmérséklet stb. Minden enzimnek megvan a megfelelő hőmérsékleti és pH-értéke a hatékony működéshez. Az enzimek kölcsönhatásba lépnek a nem fehérje kofaktorokkal is, például protetikus csoportokkal, koenzimekkel, aktivátorokkal stb., hogy katalizálják a biokémiai reakciókat. Az enzimek elpusztulhatnak magas hőmérsékleten vagy magas savasság vagy lúgosság hatására, mivel fehérjék.
01. ábra: Az enzimaktivitás indukált illeszkedési modellje.
Mi az a koenzim?
A kémiai reakciókat a kofaktoroknak nevezett, nem fehérje molekulák segítik. A kofaktorok segítik az enzimeket a kémiai reakciók katalizálásában. Különböző típusú kofaktorok léteznek, és a koenzimek az egyik típusuk. A koenzim egy szerves molekula, amely egy enzimszubsztrát komplexszel egyesül, és segíti a reakció katalizálási folyamatát. Segítő molekulákként is ismertek. Vitaminokból állnak, vagy vitaminokból származnak. Ezért az étrendnek olyan vitaminokat kell tartalmaznia, amelyek nélkülözhetetlen koenzimeket biztosítanak a biokémiai reakciókhoz.
A koenzimek kötődhetnek az enzim aktív helyéhez. Lazán kötődnek az enzimhez, és elősegítik a kémiai reakciót a reakcióhoz szükséges funkciós csoportok biztosításával vagy az enzim szerkezeti felépítésének megváltoztatásával. Emiatt a szubsztrátum megkötése könnyebbé válik, és a reakció a termékek felé halad. Egyes koenzimek másodlagos szubsztrátként működnek, és a reakció végén kémiailag megváltoznak, ellentétben az enzimekkel.
A koenzimek nem képesek katalizálni egy kémiai reakciót enzim nélkül. Segítik az enzimek működését és funkcióik ellátását. Amint a koenzim kötődik az apoenzimhez, az enzim a holoenzim nevű enzim aktív formájává válik, és elindítja a reakciót.
Példák a koenzimekre: adenozin-trifoszfát (ATP), nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD), flavin-adenin-dinukleotid (FAD), koenzim A, B1-, B2- és B6-vitamin stb.
02. ábra: Kofaktor megkötése apoenzimmel
Mi a különbség az enzim és a koenzim között?
Enzim vs koenzim |
|
| Az enzimek biológiai katalizátorok, amelyek felgyorsítják a kémiai reakciókat. | A koenzimek olyan szerves molekulák, amelyek segítik az enzimeket a kémiai reakciók katalizálásában. |
| Molekuláris típus | |
| Minden enzim fehérje. | A koenzimek nem fehérjék. |
| Reakciók miatti változás | |
| Az enzimek nem változnak a kémiai reakció miatt. | A koenzimek kémiailag megváltoznak a reakció eredményeként. |
| Sajátosság | |
| Az enzimek specifikusak. | A koenzimek nem specifikusak. |
| Méret | |
| Az enzimek nagyobb molekulák. | A koenzimek kisebb molekulák. |
| Példák | |
| Példák az enzimekre az amiláz, proteináz és kináz. | NAD, ATP, koenzim A és FAD a koenzimek példái. |
Összefoglaló – Enzim vs koenzim
Az enzimek katalizálják a kémiai reakciókat. A koenzimek az enzimek aktiválásával és funkciós csoportok biztosításával segítik az enzimeket a reakció katalizálásában. Az enzimek aminosavakból álló fehérjék. A koenzimek nem fehérjék. Főleg vitaminokból származnak. Ez a különbség az enzimek és a koenzimek között.
