A legfontosabb különbség az aszpartil-cisztein és a szerin-proteázok között a funkciós csoportok, amelyek katalitikus maradékként működnek. Az aszpartil-proteáz katalitikus maradékaként működő funkciós csoport egy karbonsavcsoport, míg a cisztein-proteázban a katalitikus maradéknál egy tiol- vagy szulfhidril-csoport, a szerin-proteázban pedig egy hidroxilcsoport vagy egy alkohol működik. mint a funkciós csoport a katalitikus maradéknál.
A proteázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a proteolízist, ami a fehérjék kisebb polipeptidekre vagy aminosavakra való lebontása. Ez a folyamat a fehérjéken belüli peptidkötések hidrolízissel történő hasításával megy végbe. A proteázok számos biológiai funkcióban vesznek részt, mint például a bevitt fehérjék emésztésében, a fehérjék katabolizmusában és a sejtjelátvitelben. A proteázok az élet minden formájában jelen vannak. Az aszpartil, a cisztein és a szerin három fontos proteáz, amelyek kulcsszerepet játszanak az élő szervezetekben.
Mik azok az aszpartil-proteázok?
Az aszpartil-proteázok a fehérjebontó enzimek egy fajtája. Az aktív helyen két erősen konzervált aszpartát található, és savas pH-n optimálisan aktívak. Ezek a proteázok olyan dipeptid kötéseket hasítanak fel, amelyek hidrofób csoportokat, valamint béta-metiléncsoportot tartalmaznak. Az aszpartil-proteáz katalitikus mechanizmusa sav-bázis mechanizmus. Ez magában foglalja egy vízmolekula koordinációját két aszpartát-maradékkal. Az egyik aszpartát egy proton eltávolításával aktiválja a vízmolekulát. Ez lehetővé teszi a víz számára, hogy nukleofil támadást hajtson végre a szubsztrát karbonilszénén. Ennek eredményeként tetraéderes oxianion intermedier keletkezik, amelyet hidrogénkötések stabilizálnak a második aszpartát-maradékkal. Ennek az intermediernek az átrendeződése felelős a peptid két peptidtermékre való szétválásáért.
01. ábra: Aszpartil-proteáz
Az aszparaginsav proteázoknak öt szupercsaládja van: az AA klán, amely egy család, az AC klán, amely egy szignálpeptidáz II család, az AD klán, amely egy presenilin család, az AE klán, amely egy GPR endopeptidáz család, és az AF klán, amely egy omptin család.
Mik azok a cisztein-proteázok?
A cisztein proteázok a fehérjéket lebontó hidroláz enzimek csoportja. Olyan katalitikus mechanizmust mutatnak be, amely egy nukleofil cisztein-tiolt tartalmaz egy katalitikus triádban vagy diádban. A cisztein proteázok katalitikus mechanizmusának kezdeti lépése a deprotonáció. A tiolcsoport deprotonálódik az enzim aktív helyén belül egy szomszédos aminosav, például hisztidin hatására, amelynek bázikus oldallánca van. A következő lépés a cisztein deprotonált anionos kénjének nukleofil támadása a szubsztrátumon. Itt a szubsztrát fragmense egy aminnal felszabadul, és a proteázban lévő hisztidin visszaállítja deprotonált formáját. Ennek eredményeként a szubsztrát tioészter intermedierje képződik, amely az új karboxi-terminálist a cisztein-tiolhoz köti. A tioészter kötés hidrolizál, így karbonsav rész képződik a megmaradt szubsztrát fragmensen.
02. ábra: Cisztein-proteáz
A cisztein proteázok többféle szerepet játszanak a fiziológiában és a fejlődésben. A növényekben fontos szerepet játszanak a tároló fehérjék növekedésében, fejlődésében, felhalmozódásában és mobilizálásában. Emberben fontosak az öregedésben és az apoptózisban, az immunválaszokban, a prohormon feldolgozásban és az extracelluláris mátrix átalakulásában a kúp kialakulásához.
Mik azok a szerinproteázok?
A szerin proteázok szintén a proteolitikus enzimek egy csoportját alkotják, amelyek a fehérjékben lévő peptidkötéseket hasítják el. A szerin nukleofil aminosavként szolgál az enzim aktív helyén. Ezek mind az eukariótákban, mind a prokariótákban jelen vannak. A szerin-proteázokat általában különböző kategóriákba osztják egy jellegzetes szerkezet alapján, amely két béta-hordó doménből áll, amelyek az aktív katalitikus helyen konvergálnak, és szintén szubsztrát-specifitásuk alapján. Ezek tripszinszerűek, kimotripszinszerűek, trombinszerűek, elasztázszerűek és szubtilizinszerűek.
03. ábra: Szerinproteáz
A tripszinszerű proteázok peptidkötéseket hasítanak el egy pozitív töltésű aminosav, például lizin vagy arginin után. Negatív töltésű maradékokra, például aszparaginsavra vagy glutaminsavra specifikusak. A kimotripszinszerű proteázok hidrofóbabbak. Specifikusságuk a nagy hidrofób maradékokban rejlik, mint például a tirozin, a triptofán és a fenilalanin. A trombinszerű proteázok közé tartozik a trombin, amely egy szövetaktiváló plazminogén, és a plazmin. Ezek segítik a véralvadást és az emésztést, valamint a neurodegeneratív betegségek kórélettanát. Az elasztázszerű proteázok előnyben részesítik az olyan csoportokat, mint az alanin, glicin és valin. A szubtilizin-szerű proteázok közé tartozik a prokariótákban lévő szerin. Megosztja a katalitikus mechanizmust, amely egy katalitikus triádot használ egy nukleofil szerin létrehozására. A szerin proteáz aktivitás szabályozása megköveteli a kezdeti proteáz aktiválást és az inhibitorok szekrécióját.
Milyen hasonlóságok vannak az aszpartil-cisztein és a szerin-proteázok között?
- Az aszpartil-, cisztein- és szerinproteázok katalizálják a fehérjék lebomlását a peptidkötések hasítása révén.
- Hasonlóak a mechanizmusok, ahol az aktív hely maradékai megtámadják a peptidkötéseket, aminek következtében az megszakad.
- Minden nukleofilt tartalmaz.
- Mindegyik fehérje.
Mi a különbség az aszpartil-cisztein és a szerin-proteázok között?
Az aszpartil-cisztein és a szerinproteázok közötti fő különbség a katalitikus maradékként működő funkciós csoporttól függ. Az aszpartil-proteázban egy karbonsavcsoport működik funkciós csoportként, míg a cisztein-proteázban egy tiol- vagy szulfhidril-csoport, a szerin-proteázban pedig egy hidroxilcsoport vagy egy alkohol működik funkciós csoportként.
Az aszpartil-proteázoknak aszpartát-aktív helyük van, míg a cisztein-proteázoknak cisztein-aktív helyük van. A szerin proteáz aktív helye egy hidroxilcsoport. Így ez egy másik különbség az aszpartil-cisztein és a szerin proteázok között. A szerin- és cisztein-proteázokkal ellentétben az aszpartil-proteázok nem képeznek kovalens intermediert a hasítási folyamat során. Ezért az aszpartil-proteázok proteolízise egyetlen lépésben megy végbe.
Az alábbi infografika táblázatos formában mutatja be az aszpartil-cisztein és a szerin proteázok közötti különbségeket egymás melletti összehasonlítás céljából.
Összefoglaló – Aszpartil-cisztein vs szerinproteázok
A proteázok olyan enzimek, amelyek katalizálják a fehérjék kisebb polipeptidekre vagy aminosavakra történő lebontását. A legfontosabb különbség az aszpartil-cisztein és a szerin proteázok között az a funkciós csoport, amely katalitikus maradékként működik. A karbonsavcsoport funkcionális csoportként működik az aszpartil-proteázban, míg a tiol- vagy szulfhidrilcsoport a cisztein-proteázban funkcionális csoportként működik. A hidroxilcsoport vagy alkohol a szerin-proteáz funkciós csoportjaként működik.
