A legfontosabb különbség az ubiquitináció és a szumoiláció között az, hogy az ubiquitináció egy poszt-transzlációs módosulás, amely megjelölheti a fehérjéket a lebomlásra, vagy más egyesítő funkciókkal rendelkezik, míg a sumoiláció egy poszttranszlációs módosítás, amelyet nem használnak a sejtekben a fehérjék megjelölésére degradáció.
A poszttranszlációs módosítások kovalens és enzimatikus módosítások, amelyek a fehérjeszintézis után következnek be. Ezek a módosítások szabályozzák a fehérje aktivitását. Kis kémiai csoportok, cukor, lipidek és polipeptidek kötődése módosítja a fehérjéket. Az ubiquitin a legismertebb polipeptid módosító. Ezenkívül számos ubiquitin-szerű fehérje létezik. A kis ubiquitin-kapcsolódó módosító (SUMO) az egyik ilyen módosító. Ezért az ubiquitináció és a szumoiláció két poszttranszlációs módosítás. Az ubiquitináció jelzi a fehérjék lebomlását. Ezzel szemben a szumoilezést nem használják a fehérjék lebontásának megjelölésére. Mindkét módosítás szabályozza a fehérje lokalizációját és aktivitását. Ezek visszafordítható folyamatok.
Mi az az Ubiquitination?
Az ubiquitin egy polipeptid módosító. Ez egy kisméretű fehérje, amely molekuláris címkeként működik a fehérjék poszttranszlációs módosításában. Az ubiquitináció az a folyamat, amely az ubiquitint használja a transzláció utáni módosításhoz. Különböző enzimek katalizálják az ubiquitin fehérjékhez való kovalens konjugációját. ATP jelenlétében játszódik le. Az ubiquitinációt katalizáló enzimek az ubiquitint aktiváló enzimek, az ubiquitinhez konjugáló enzimek és az ubiquitin ligázok.
01. ábra: Ubiquitination
Az ubikvitináció fontos szerepet játszik a fehérjék megcélzásában a proteolitikus lebontáshoz. Ezenkívül az ubiquitináció a fehérje lokalizációját és aktivitását is szabályozhatja. Ez a folyamat a deubiquitináz enzimek hatására visszafordítható.
Mi az a SUMOylation?
A SUMOylation egy másik poszttranszlációs módosítás, amely kis ubiquitin-szerű módosítókat (SUMO-kat) használ. A SUMO-k kovalens kötődése megváltoztatja a fehérje szerkezetét és működését. A SUMOiláció kovalensen módosít számos sejtfolyamatban részt vevő fehérjét, beleértve a génexpressziót, a kromatin szerkezetét, a jelátvitelt és a genom fenntartását.
02. ábra: SUMO Protein
A SUMOiláció az ubikvitinációhoz hasonlóan szabályozza a fehérje lokalizációját és aktivitását. Az ubiquitinációval ellentétben azonban a szumoiláció nem jelöli meg vagy jelöli meg a fehérjéket lebontásra. Az ubiquitinációhoz hasonlóan a szumoiláció egy enzimatikus folyamat, amelyet enzimek katalizálnak.
Milyen hasonlóságok vannak az ubikvitináció és a SUMOiláció között?
- Az ubikvitináció és a szumoiláció két fontos poszttranszlációs módosítás.
- Mind a szumoiláció, mind az ubiquitináció reverzibilis folyamatok.
- Döntő szerepet játszanak a biológiai funkciókban.
- Egyes fehérjéket a SUMO és az ubiquitin módosítani lehet.
- Mindkét folyamat megváltoztatja a fehérje működését.
- Sőt, mindkét poszttranszlációs módosítás szabályozza a fehérje lokalizációját és aktivitását.
- Enzimek kaszkádjára van szükségük.
Mi a különbség az Ubiquitination és a SUMOylation között?
Az ubikvitináció és a SUMOiláció két poszttranszlációs módosulás, amelyek megváltoztatják a fehérjék működését. Az ubiquitináció az ubiquitin fehérjékhez való kovalens konjugációja, míg a SUMOiláció a SUMO-k hozzáadása a fehérjékhez. Ezenkívül az ubiquitináció fehérjéket jelöl meg a proteolitikus lebontáshoz, míg a SUMOylation nem jelöli meg a fehérjéket a lebontáshoz. Így ez a legfontosabb különbség az ubikvitináció és a szumoiláció között.
Az alábbi infografika további részleteket mutat be az ubikvitináció és a szumoiláció közötti különbségről.
Összefoglaló – Ubiquitination vs SUMOylation
Az ubikvitináció és a szumoiláció két fontos poszttranszlációs módosulás. Mindkettő reverzibilis folyamat, amelyet enzimek katalizálnak. Az ubiquitinációban az ubiquitin a polipeptid módosító, míg a szumoilációban a SUMO-k a módosítók. Az ubiquitinek kovalensen konjugálnak fehérjékkel, és megváltoztatják szerkezetüket és funkciójukat. A SUMO-kat szumoiláció során adják a fehérjékhez. A SUMOilezés a reakcióséma és az alkalmazott enzimosztályok szempontjából analóg az ubiquitilációval. Az ubiquitináció azonban megjelöli a fehérjéket a proteaszóma-függő degradációhoz, míg a szumoiláció nem foglalja magában a fehérjék megjelölését a lebontáshoz. Így ez a legfontosabb különbség az ubikvitináció és a szumoiláció között.
