Fő különbség – tripszin vs kimotripszin
A fehérjeemésztés nagyon fontos folyamat az élő szervezetek általános emésztési folyamatában. Az összetett fehérjék aminosav-monomerjeivé emésztődnek, és a vékonybeleken keresztül szívódnak fel. A fehérjék elengedhetetlenek, mivel fontos funkcionális és szerkezeti szerepet töltenek be a szervezetben. A fehérjeemésztés fehérjeemésztő enzimeken keresztül megy végbe, köztük tripszin, kimotripszin, peptidázok és proteázok. A tripszin egy fehérje-emésztő enzim, amely elhasítja a peptidkötést a bázikus aminosavaknál, beleértve a lizint és az arginint. A kimotripszin egy fehérjeemésztő enzim is, amely az aromás aminosavak, például a fenilalanin, a triptofán és a tirozin peptidkötését hasítja fel. A legfontosabb különbség a tripszin és a kimotripszin között annak az aminosavnak a helyzete, amelyben a fehérjében hasad. A tripszin a bázikus aminosav pozíciókban, míg a kimotripszin az aromás aminosav pozíciókban hasít.
Mi az a tripszin?
A tripszin egy 23,3 kDa-os fehérje, amely a szerinproteázok családjába tartozik, és fő szubsztrátjai bázikus aminosavak. Ezek a bázikus aminosavak közé tartozik az arginin és a lizin. A tripszint 1876-ban Kuhne fedezte fel. A tripszin egy globuláris fehérje, és inaktív formában létezik, amely tripszinogén – zimogén. A tripszin hatásmechanizmusa a szerin proteáz aktivitásán alapul.
A tripszin a bázikus aminosavak C-terminális végén hasít. Ez egy hidrolízis reakció, és pH-8,0 értéken megy végbe a vékonybélben. A tripszinogén aktiválása a terminális hexapeptid eltávolításával történik, és az aktív formát állítja elő; tripszin. Az aktív tripszin két fő típusból áll; α – tripszin és β-tripszin. Termikus stabilitásukban és szerkezetükben különböznek egymástól. A tripszin aktív helye hisztidint (H63), aszparaginsavat (D107) és szerint (S200) tartalmaz.
01. ábra: Tripszin
A tripszin enzimatikus hatását a DFP, az aprotinin, az Ag+, a benzamidin és az EDTA gátolja. A tripszin alkalmazásai közé tartozik a szövetek disszociációja, a tripszinezés állati sejttenyészetben, a tripszin térképezés, az in vitro fehérjevizsgálatok, az ujjlenyomatvétel és a szövettenyésztési alkalmazások.
Mi az a kimotripszin?
A kimotripszin molekulatömege 25,6 kDa, és a szerin proteázok családjába tartozik, és egy endopeptidáz. A kimotripszin inaktív formában létezik, amely kimotripszinogén. A kimotripszint az 1900-as években fedezték fel. A kimotripszin hidrolizálja az aromás aminosavak peptidkötéseit. Ezek az aromás szubsztrátok közé tartozik a tirozin, a fenilalanin és a triptofán. Ennek az enzimnek a szubsztrátjai főleg az L-izomerekben találhatók, és könnyen hatnak az aminosavak amidjaira és észtereire. Az optimális pH, amelyben a kimotripszin hat, 7,8-8,0. A kimotripszinnek két fő formája van, mint például a kimotripszin A és a kimotripszin B, és szerkezeti és proteolitikus jellemzőikben kissé eltérnek egymástól. A kimotripszin aktív helye egy katalitikus triádot tartalmaz, és hisztidinből (H57), aszparaginsavból (D102) és szerinből (S195) áll.
02. ábra: Kimotripszin
A kimotripszin aktivátorai a cetil-trimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutil-ammónium-bromid. A kimotripszin inhibitorai a peptidil-aldehidek, a boronsavak és a kumarin-származékok. A kimotripszint kereskedelmi forgalomban használják peptidszintézisben, peptidtérképezésben és peptid ujjlenyomat-vételben.
Mi a hasonlóság a tripszin és a kimotripszin között?
- Mindkét enzim szerinproteáz.
- Mindkét enzim hasítja a peptidkötéseket.
- Mindkét enzim a vékonybélben hat.
- Mindkét enzim inaktív formában, zimogénként létezik.
- Mindkét enzim egy katalitikus triádból áll, amely hisztidint, aszparaginsavat és szerint tartalmaz aktív helyén.
- Mindkét enzimet eredetileg szarvasmarhákból fedezték fel és vonták ki.
- Mindkét enzim előállítása jelenleg rekombináns DNS-technikával történik.
- Mindkét enzim az optimális bázikus pH-n hat.
- Mindkét enzimet in vitro használják különböző iparágakban.
Mi a különbség a tripszin és a kimotripszin között?
Tripszin vs kimotripszin |
|
| A tripszin egy fehérjeemésztő enzim, amely elhasítja a peptidkötést az olyan bázikus aminosavaknál, mint a lizin és az arginin. | A kimotripszin, amely egyben fehérjeemésztő enzim is, elhasítja a peptidkötést az aromás aminosavaknál, például a fenilalaninnál, a triptofánnál és a tirozinnál. |
| Molekulatömeg | |
| A tripszin molekulatömege 23,3 kDa. | A kimotripszin molekulatömege 25,6 kDa. |
| Subsztrátok | |
| A komplex fehérjék aminosav-monomerjeivé emésztődnek, és a vékonybeleken keresztül szívódnak fel. | Az aromás aminosav-szubsztrátok, például a tirozin, a triptofán és a fenilalanin hatnak a kimotripszinre. |
| Az enzim zimogén formája | |
| A tripszinogén a tripszin inaktív formája. | A kimotripszinogén a kimotripszin inaktív formája. |
| Aktivátorok | |
| A lantanidok a tripszin aktivátorai. | A cetil-trimetil-ammónium-bromid, a dodecil-trimetil-ammónium-bromid, a hexadecil-trimetil-ammónium-bromid és a tetrabutil-ammónium-bromid a kimotripszin aktivátorai. |
|
Inhibitorok |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, benzamidin és EDTA a tripszin inhibitorai. | A peptidil-aldehidek, bórsavak és kumarinszármazékok a kimotripszin inhibitorai. |
Összefoglaló – Tripszin vs kimotripszin
A peptidázok vagy proteolitikus enzimek a peptidkötés hidrolízisén keresztül hasítják a fehérjéket. A tripszin elhasítja a peptidkötést a bázikus aminosavaknál, míg a kimotripszin a peptidkötést az aromás aminosavaknál. Mindkét enzim szerin peptidáz, és a vékonybélben, bázikus pH-környezetben fejtik ki hatásukat. Jelenleg sok kutatás folyik tripszin és kimotripszin előállítására rekombináns DNS-technológiával, különböző baktérium- és gombafajok felhasználásával, mivel ezek az enzimek nagy ipari értékkel rendelkeznek. Ez a különbség a tripszin és a kimotripszin között.
Töltse le a Trypsin vs Chymotrypsin PDF verzióját
Letöltheti ennek a cikknek a PDF-verzióját, és offline célokra használhatja az idézet jegyzetének megfelelően. Kérjük, töltse le a PDF-verziót innen: Különbség a tripszin és a kimotripszin között
