Kulcskülönbség – Kd vs Km
Kd és Km egyensúlyi állandók. A legfontosabb különbség Kd és Km között az, hogy Kd termodinamikai állandó, míg Km nem termodinamikai állandó.
Kd a disszociációs állandóra utal, míg a Km a Michaelis-állandó. Mindkét állandó nagyon fontos az enzimreakciók kvantitatív elemzésében.
Mi az a Kd?
Kd disszociációs állandó. Egyensúlyi disszociációs állandónak is nevezik, mivel egyensúlyi rendszerekben használják. A disszociációs állandó azon reakciók egyensúlyi állandója, ahol egy nagy vegyület reverzibilisen kis komponensekké alakul. Ennek az átalakításnak a folyamatát disszociációnak is nevezik. Egy ionos molekula mindig ionokra disszociál. Ekkor a disszociációs állandó vagy Kd egy olyan mennyiség, amely azt fejezi ki, hogy egy adott anyag oldatban milyen mértékben disszociál ionokká. Így ez egyenlő a megfelelő ionok koncentrációjának szorzatával, osztva a nem disszociált molekula koncentrációjával.
AB ↔ A + B
A fenti általános reakcióban a Kd disszociációs állandó az alábbiak szerint adható meg.
Kd=[A][B] / [AB].
Továbbá, ha sztöchiometrikus összefüggés van, akkor a sztöchiometrikus együtthatókat is bele kell foglalni az egyenletbe.
xAB ↔ aA + bB
A fenti reakcióhoz tartozó Kd disszociációs állandó egyenlete a következő:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Konkrétan a biokémiai alkalmazásokban a Kd segít meghatározni a kémiai reakcióból származó termékek mennyiségét egy enzim jelenlétében. Egy enzimreakció Kd-értéke a ligandum-receptor affinitást fejezi ki. Más szavakkal, kimondja, hogy egy szubsztrát képes-e elhagyni egy enzim receptorát. Másrészt leírja, hogy egy szubsztrát milyen erősen kötődik az enzimhez.
Mi az a Km?
Km a Michaelis állandó. A Kd-vel ellentétben a Km egy kinetikai állandó. Fő alkalmazása az enzimkinetikában, vagyis egy szubsztrát enzimhez való kötődési affinitásának meghatározásában. Az állandót úgy fejezzük ki, hogy a szubsztrát koncentrációját a reakció sebességéhez viszonyítjuk egy enzim jelenlétében. Ennek megfelelően a Michaelis-állandó vagy Km a szubsztrát koncentrációja, amikor a reakció sebessége eléri a maximális sebesség felét.
1. ábra: A reakciósebesség és a szubsztrátkoncentráció közötti kapcsolat enzimes reakcióban.
Az enzim (E) és szubsztrát (S) közötti reakció során a termékek (P) képződése a következőképpen történik:
E + S ↔ E-S komplex ↔ E + P
Ha a fenti reakció egyensúlyi állandói a következők, akkor ezekből az állandókból Km származtatható.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Km meghatározása Michael koncepciója szerint
Michaelis kapcsolatot alakított ki a szubsztrát koncentrációja [S] és a maximális reakciósebesség, Vmax felhasználásával. A szubsztrát koncentrációja és az enzimatikus reakció Km értéke között a következő az összefüggés:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v a sebesség bármely időpontban, míg [S] a szubsztrát koncentrációja egy adott időpontban, és Vmax a reakció maximális sebessége. Km a reakcióban részt vevő enzim Michaelis-állandója. A Michaelis-állandó értéke az enzimtől függ. Következésképpen a Km kis értéke azt jelzi, hogy az enzim kis mennyiségű szubsztráttal telítődik. Ezután a Vmax értéket alacsony szubsztrátkoncentráció mellett kapjuk meg. Ezzel szemben a magas Km érték azt jelzi, hogy az enzimnek nagy mennyiségű szubsztrátra van szüksége ahhoz, hogy telítődjön.
Mi a különbség Kd és Km között?
Kd vs Km |
|
| Kd a disszociációs állandó. | Km a Michaelis állandó. |
| Természet | |
| Kd egy termodinamikai állandó. | Km egy kinetikai állandó. |
| Részletek | |
| Kd a szubsztrát enzimmel szembeni affinitását jelenti. | Km a szubsztrátum koncentrációja és a reakciósebesség közötti összefüggést jelöli. |
Összefoglaló – Kd vs Km
Kd és Km egyensúlyi állandók, amelyek az enzimreakciók tulajdonságait írják le. A legfontosabb különbség Kd és Km között az, hogy Kd termodinamikai állandó, míg Km nem termodinamikai állandó.
