Kiemelt különbség – Alpha Helix vs Béta hajtogatott lap
Az alfa-hélixek és a béta-redős lapok a két leggyakrabban előforduló másodlagos szerkezet a polipeptidláncban. Ez a két szerkezeti komponens az első fő lépés a polipeptidlánc feltekeredésének folyamatában. A legfontosabb különbség az Alpha Helix és a Beta hajtogatott lapok között a szerkezetükben rejlik; két különböző formájuk van egy adott munka elvégzéséhez.
Mi az Alpha Helix?
Az alfa-hélix egy polipeptidlánc aminosavmaradékaiból álló jobbkezes tekercs. Az aminosavak tartománya 4 és 40 között változhat. A felső tekercs C=O csoportjának oxigénje és az alsó tekercs N-H csoportjának hidrogénje között létrejövő hidrogénkötések segítik a tekercs összetartását. A láncban minden négy aminosavra hidrogénkötés jön létre a fenti módon. Ez az egységes mintázat olyan határozott jellemzőket ad neki, mint a tekercs vastagsága, és ez határozza meg az egyes teljes fordulatok hosszát a csavarvonal tengelye mentén. Az alfa hélix szerkezetének stabilitása több tényezőtől függ.
O atomok pirossal, N atomok kékkel és hidrogénkötések zöld szaggatott vonalként
Mi az a béta hajtogatott lap?
Béta redős lemez, más néven béta lap, a fehérjék másodlagos szerkezetének második formájának tekinthető. Béta szálakat tartalmaz, amelyeket oldalirányban legalább két vagy három gerinces hidrogénkötés köt össze, így a képen látható módon csavart, redőzött lapot alkotnak. A béta-szál egy polipeptidlánc szakasza; hossza általában 3-10 aminosav, beleértve a gerincet kiterjesztett megerősítésben.
4 szálú antiparallel β-lemez fragmentum a kataláz enzim kristályszerkezetéből.
a), amely az antiparallel hidrogénkötéseket mutatja (pontozott) a peptid NH és CO csoportjai között a szomszédos szálakon. A nyilak jelzik a lánc irányát, és az elektronsűrűség körvonalai körvonalazzák a nem-H atomokat. Az O atomok piros golyók, az N atomok kékek, a H atomokat pedig az egyszerűség kedvéért kihagytuk; az oldalláncok csak az első oldallánc C atomjáig jelennek meg (zöld)
b) A középső két β szál széléről nézve
A béta hajtogatott lapokon a polipeptidláncok egymás mellett futnak. A szerkezet hullámszerű megjelenése miatt kapja a „redős lap” nevet. Hidrogénkötésekkel kapcsolódnak egymáshoz. Ez a szerkezet lehetővé teszi több hidrogénkötés kialakítását a polipeptidlánc kinyújtásával.
Mi a különbség az Alpha Helix és a Beta redőzött lap között?
Az Alpha Helix és a béta hajtogatott lap szerkezete
Alpha Helix:
Ebben a szerkezetben a polipeptid gerince spirális szerkezetként szorosan egy képzeletbeli tengely körül van kötve. A peptidlánc helikoid elrendeződéseként is ismert.
Az alfa-hélix szerkezet kialakulása akkor következik be, amikor a polipeptidláncokat spirálba csavarják. Ez lehetővé teszi, hogy a láncban lévő összes aminosav hidrogénkötést (kötés egy oxigénmolekula és egy hidrogénmolekula között) alakítson ki egymással. A hidrogénkötések lehetővé teszik, hogy a hélix megtartsa a spirál alakját, és szoros tekercset biztosít. Ez a spirálforma nagyon erőssé teszi az alfa hélixet.
A hidrogénkötéseket sárga pontok jelzik.
Béta hajtogatott lap:
Amikor a polipeptidlánc két vagy több fragmentuma átfedi egymást, és hidrogénkötések sorát képezik egymással, a következő struktúrák találhatók. Ez kétféleképpen történhet; párhuzamos elrendezés és antipárhuzamos elrendezés.
Példák a szerkezetre:
Alpha Helix: A kéz- vagy lábkörmök az alfa hélix szerkezet példája.
Béta hajtogatott lap: A tollak szerkezete hasonló a béta hajtogatott lap szerkezetéhez.
A szerkezet jellemzői:
Alfa hélix: Az alfa hélix szerkezetében 3,6 aminosav található a hélix fordulatánként. Az összes peptidkötés transz és planáris, és a peptidkötésekben lévő N-H csoportok ugyanabba az irányba mutatnak, ami megközelítőleg párhuzamos a hélix tengelyével. Az összes peptidkötés C=O csoportjai ellentétes irányba mutatnak, és párhuzamosak a hélix tengelyével. Az egyes peptidkötések C=O csoportja a peptidkötés N-H csoportjához kapcsolódik, és hidrogénkötést képez. Minden R-csoport a hélixtől kifelé mutat.
Béta redős lap: A béta redős lap minden peptidkötése sík, és transz-konformációval rendelkezik. A szomszédos láncokból származó peptidkötések C=O és N-H csoportjai ugyanabban a síkban helyezkednek el, és egymás felé mutatnak hidrogénkötést képezve közöttük. Bármely láncban az összes R-csoport előfordulhat a lap síkja felett és alatt.
Definíciók:
Másodlagos szerkezet: A váz amid- és karbonilcsoportjai közötti hidrogénkötés következtében feltekeredő fehérje alakja.
