Kináz vs foszfatáz
A kináz és a foszfatáz közötti különbség abból fakad, hogy ez a két enzim két ellentétes folyamatot támogat. A kináz és a foszfatáz két fontos enzim, amelyek a biológiai rendszerekben található foszfátokkal foglalkoznak. Az enzimek háromdimenziós globuláris fehérjék, amelyek biológiai katalizátorként működnek számos biokémiai reakcióban a sejtekben. Emiatt a képessége miatt az enzimek érkezését az élet evolúciójának egyik legfontosabb eseményének tekintették. Az enzimek növelik a biokémiai reakciók sebességét azáltal, hogy specifikus kémiai kötéseket feszítenek ki. A kináz és a foszfatáz két alapvető enzim, amelyek részt vesznek a fehérje foszforilációjában. A fehérjék foszforilációja elősegíti a fehérjék kulcsfontosságú funkcióit, beleértve a sejtmetabolizmust, a sejtdifferenciálódást, a jelátvitelt a növekedés során, a transzkripciót, az immunválaszt stb. A fehérjefoszforiláció magában foglalja a fehérjemolekulák konformációs változásait az ATP-molekulákból származó foszfátcsoport hozzáadásával, míg a dephosphoriláció magában foglalja a foszfátcsoportok eltávolítását a fehérjéből. A foszforilációs és defoszforilációs folyamatokat kináz, illetve foszfatáz enzimek katalizálják. Ebben a cikkben a kináz és a foszfatáz közötti különbséget a kinázról és a foszfatázról szóló fontos tények kiemelésével tárgyaljuk.
Mi az a kináz?
A kinázok olyan enzimcsoportok, amelyek katalizálják a foszforilációs reakciókat azáltal, hogy ATP-ből foszfátcsoportokat adnak a fehérjemolekulákhoz. A foszforilációs reakció egyirányú, mivel az ATP-ben lévő foszfát-foszfát kötés felbomlásával hatalmas energia szabadul fel, és ADP keletkezik. Számos különböző típusú protein-kináz létezik, és mindegyik kináz egy adott fehérje vagy fehérjekészlet foszforilálásáért felelős. Ha azonban az aminosavszerkezetet általában véve figyelembe vesszük, a kinázok foszfátcsoportokat adhatnak háromféle aminosavhoz, amelyek R csoportjuk részeként OH-csoportot tartalmaznak. Ez a három aminosav a szerin, a treonin és a tirozin. A protein kinázokat e három aminosav szubsztrát alapján osztályozzák. A szerin/treonin kináz osztály a leginkább citoplazmatikus fehérjékre hasonlít. A foszforiláció folyamata során a kináz fokozhatja vagy csökkentheti a fehérje aktivitását. Az aktivitás azonban a foszforiláció helyétől és a foszforilálandó fehérje szerkezetétől függ.
Alapvető foszforilációs reakció
Mi az a foszfatáz?
A foszforiláció fordított reakcióját, a defoszforilációt foszfatáz enzimek katalizálják. A defoszforiláció során a foszfatáz eltávolítja a foszfátcsoportokat a fehérjemolekulákból. Ennélfogva egy kináz által aktivált fehérje foszfatázzal deaktiválható. A defoszforilációs reakció azonban nem reverzibilis. Számos különböző foszfatáz található a sejtekben. Egyes foszfatázok nagyon specifikusak, és egy vagy néhány fehérjét defoszforilálnak, míg mások a fehérjék széles körében távolítják el a foszfátot. A foszfátok hidrolázok, mivel a vízmolekulát használják a defoszforilációhoz. A szubsztrátspecifitás alapján a foszfatázok öt osztályba sorolhatók, nevezetesen; tirozin-specifikus foszfatázok, szerin/treonin-specifikus foszfatázok, kettős specifitású foszfatázok, hisztidin-foszfatázok és lipid-foszfatázok.
A tirozin defoszforilációjának mechanizmusa CDP által
Mi a különbség a kináz és a foszfatáz között?
• A kináz enzimek katalizálják a fehérjék foszforilációját az ATP-molekulákból származó foszfátcsoportok hozzáadásával. A foszfatáz enzimek katalizálják a defoszforilációs reakciókat azáltal, hogy eltávolítják a foszfátcsoportokat a fehérjékből.
• A kináz ATP-t használ a foszfátcsoportok előállítására, míg a foszfatáz vízmolekulákat használ a foszfátcsoportok eltávolítására.
• A kináz által aktivált fehérjéket a foszfatáz deaktiválhatja.
