Különbség a holoenzim és az apoenzim között

Tartalomjegyzék:

Különbség a holoenzim és az apoenzim között
Különbség a holoenzim és az apoenzim között

Videó: Különbség a holoenzim és az apoenzim között

Videó: Különbség a holoenzim és az apoenzim között
Videó: apoenzyme vs holoenzyme 2024, Július
Anonim

Kiemelt különbség – Holoenzim vs Apoenzim

Az enzimek biológiai katalizátorok, amelyek növelik a kémiai reakciók sebességét a szervezetben. Ezek aminosav-szekvenciákból álló fehérjék. Az enzimek fogyasztás nélkül vesznek részt a kémiai reakciókban. Szubsztrátumokra és kémiai reakciókra specifikusak. Az enzim működését különböző nem fehérjeszerű kis molekulák támogatják. Ezeket kofaktoroknak nevezik. Segítik az enzimek katalitikus hatását. Ezek a kofaktorok lehetnek fémionok vagy koenzimek; lehetnek szervetlen vagy szerves molekulák is. Sok enzimnek kofaktorra van szüksége ahhoz, hogy aktívvá váljon és elindítsa a katalitikus funkciót. A kofaktorral való kötődés alapján az enzimeknek két formája van, az apoenzim és a holoenzim. A holoenzim és az apoenzim közötti legfontosabb különbség az, hogy az apoenzim az enzim fehérjekomponense, amely inaktív és nem kötődik a kofaktorhoz, míg a holoenzim az enzim fehérjekomponense és a kötött kofaktor, amely létrehozza az enzim aktív formáját.

Mi az a holoenzim?

Az enzimek olyan fehérjék, amelyek katalizálják a sejtekben zajló biokémiai reakciókat. A legtöbb enzimhez kis, nem fehérje molekulára van szükség a katalitikus funkciók elindításához. Ezeket a molekulákat kofaktoroknak nevezzük. A kofaktorok főként szervetlen vagy szerves molekulák. A kofaktorokat két fő típusba sorolják, ezek fémionok és koenzimek. A kofaktor megkötése elengedhetetlen az enzim aktiválásához és a kémiai reakció megindításához. Amikor az enzim fehérjekomponense a kofaktorhoz kötődik, a teljes molekulát holoenzimnek nevezik. A holoenzim katalitikusan aktív. Ezért aktívan kötődik a szubsztrátokhoz, és növeli a reakció sebességét. A koenzimek lazán kötődnek az enzimekhez, míg a protetikus csoportok szorosan kötődnek az apoenzimekhez. Egyes kofaktorok az enzim aktív helyéhez kötődnek. Kötődéskor megváltoztatja az enzim konformációját, és fokozza a szubsztrátok kötődését az enzim aktív helyéhez.

A DNS-polimeráz és az RNS-polimeráz két holoenzim. A DNS-polimeráznak magnéziumionokra van szüksége ahhoz, hogy aktívvá váljon és megindítsa a DNS-polimerizációt. Az RNS polimeráznak szigma faktorra van szüksége a katalitikus funkciójához.

Mi az apoenzim?

Az apoenzim az enzim, mielőtt a kofaktorhoz kötődik. Más szavakkal, az apoenzim az enzim fehérje része, amelyből hiányzik a kofaktor. Az apoenzim katalitikusan inaktív és nem teljes. Koenzimmel kombinálva aktív enzimrendszert képez, és meghatározza ennek a rendszernek a szubsztrátra vonatkozó specifitását. Számos kofaktor létezik, amelyek az apoenzimekhez kötődnek, hogy holoenzimeket hozzanak létre. Gyakori koenzimek a NAD+, FAD, koenzim A, B-vitaminok és C-vitamin. Az apoenzimekhez kötődő közönséges fémionok a vas, réz, kalcium, cink, magnézium stb. A kofaktorok szorosan vagy lazán kötődnek az apoenzimmel, hogy az apoenzimet holoenzimmé alakítsák. Miután a kofaktort eltávolították a holoenzimből, ismét apoenzimmé alakul, amely inaktív és hiányos.

A kofaktor jelenléte az apoenzim aktív helyén elengedhetetlen, mert olyan csoportokat vagy helyeket biztosítanak, amelyekkel az enzim fehérje része nem rendelkezik a reakció katalizálásához.

Főbb különbség - Holoenzim vs Apoenzim
Főbb különbség - Holoenzim vs Apoenzim

01. ábra: Apoenzim és holoenzim

Mi a különbség a holoenzim és az apoenzim között?

Holoenzim vs Apoenzim

A holoenzim egy aktív enzim, amely kofaktorához kötött apoenzimből áll. Az apoenzim az a fehérjekomponens, amelyből hiányzik a kofaktor.
Kofaktor
A holoenzim a kofaktorához kötődik. Az apoenzim a kofaktor nélküli enzimkomponens.
Tevékenység
A holoenzim katalitikusan aktív. Az apoenzim katalitikusan inaktív.
Teljesség
A holoenzim befejeződött, és elindíthatja a reakciót. Az apoenzim nem teljes, és nem tudja elindítani a reakciót.
Példák
DNS polimeráz, RNS polimeráz a holoenzim példái. Az aszpartát-transzkarbamoiláz egy példa az apoenzimre.

Összefoglaló – Holoenzim vs apoenzim

Az enzimek a sejtek biológiai katalizátorai. Csökkentik a reakció előfordulásához szükséges energiát. Az enzimek növelik a reakció sebességét azáltal, hogy aktívan indukálják a szubsztrát termékké történő átalakulását. Kifejezetten katalizálják a reakciókat anélkül, hogy belemennének a reakciókba. Az enzimek fehérje molekulákból állnak. Az enzim fehérje részét apoenzimnek nevezik. Az apoenzimnek meg kell kötődnie nem fehérjetartalmú kis molekulákkal, úgynevezett kofaktorokkal, hogy aktívvá váljon. Amikor az apoenzim kötődik a kofaktorhoz, a komplexet holoenzimnek nevezik. A holoenzim katalitikusan aktiválja a kémiai reakciót. A szubsztrát a holoenzimmel kötődik, nem az apoenzimmel. Ez a különbség a holoenzim és az apoenzim között.

A Holoenzyme vs Apoenzyme PDF verziójának letöltése

Letöltheti ennek a cikknek a PDF-verzióját, és offline célokra használhatja az idézet megjegyzései szerint. Kérjük, töltse le a PDF verziót innen: A holoenzim és az apoenzim közötti különbség.

Ajánlott: