A kalmodulin és a troponin C közötti fő különbség az, hogy a kalmodulin csak kalciumionokhoz tud kötődni, míg a troponin C kalcium- és magnéziumionokhoz egyaránt képes.
A kalmodulin és a troponin C fehérjék az eukariótákban. Mindkettő kalciumkötő fehérjeként működik. Ennél is fontosabb, hogy a kalmodulin csak kalciummal, míg a troponin C kalciummal és magnéziummal is tud kötődni.
Mi az a Calmodulin?
A kalmodulin a kalcium-modulált fehérjére utal. Minden eukarióta sejtben megtalálható. Működhet többfunkciós köztes kalciumkötő fehérjeként is. Ez a fehérje intercelluláris célpontként működik a másodlagos hírvivő kalciumionok számára. Ezenkívül a kalmodulin fehérje aktiválásához a másodlagos hírvivő kalciumionok megkötése szükséges. Ha aktiválva van, a kalcium jelátviteli útvonalának részeként működhet.
01. ábra: Kalmodulin
Ha figyelembe vesszük ennek a fehérjének a szerkezetét, ez egy kisméretű fehérje, amely körülbelül 148 aminosavból áll. Körülbelül két gömb alakú régiója van. Mindegyik régió két EF-kéz motívumot tartalmaz, amelyek kötődhetnek a kalciumionokhoz. Ezek között a globuláris régiók között van egy rugalmas linker régió. Ezért a kalmodulin molekulának négy helye van a kalciumion megkötésére.
Sőt, a kalmodulin fehérje számos célmolekulához tud kötődni. Ezért nagyon fontos, hogy ez a fehérje rugalmas legyen. A kötési helyeken lévő nem poláris barázdák általános alakja lehetővé teszi, hogy különféle célpontokhoz kötődjön.
Mi az a Troponin C?
A troponin C egy fehérje, amely a troponin komplex részeként létezik. A troponin C molekulában négy EF-motívum található a kalciumionok megkötésére. Ezenkívül ez a fehérje vékony filamentumok komponenseként létezik aktinnal és tropomiozinnal kombinálva.
A troponin C molekula két lebenyből áll: N-lebenyből és C-lebenyből. A C-lebeny fontos szerkezeti komponensként, és segít a troponin I N-doménjéhez való kötődésében. A C-lebeny kalciumionokkal vagy magnézium-ionokkal is kötődni képes. Az N-lebeny azonban csak kalciumionokhoz kötődik. Ez ennek a fehérjének a szabályozó lebenyje, és egy kalciumionnal való kötődése után képes kötődni a troponin I C doménjéhez.
02. ábra: A troponin C szerkezete és kötődése
A troponin C-nek két altípusa van: lassú troponin és gyors troponin. Ezen túlmenően ennek a fehérjének számos mutációja is van. Ezek a mutációk a troponin C szerkezeti megváltozását, valamint a kalcium- és magnéziumionok kötődését is okozhatják. Ezek a mutációk az izomösszehúzódások rendellenességeit okozhatják.
Mi a különbség a Calmodulin és a Troponin C között?
A kalmodulin és a troponin C fehérjék az eukariótákban. Mindkét fehérjének négy EF-kéz motívuma van, amelyek kalcium- (és/vagy magnézium-) ionokhoz tudnak kötődni. A kalmodulin és a troponin C közötti fő különbség azonban az, hogy a kalmodulin csak kalciumionokhoz tud kötődni, míg a troponin C kalcium- és magnéziumionokhoz egyaránt képes.
Az alábbi infografika összefoglalja a kalmodulin és a troponin C közötti különbséget.
Összefoglaló – Calmodulin vs Troponin C
A kalmodulin és a troponin C fehérjék az eukariótákban. A legfontosabb különbség a kalmodulin és a troponin C között az, hogy a kalmodulin csak kalciumionokhoz tud kötődni, míg a troponin C kalcium- és magnéziumionokhoz egyaránt képes.
