Különbség az affinitás és az aviditás között

Tartalomjegyzék:

Különbség az affinitás és az aviditás között
Különbség az affinitás és az aviditás között

Videó: Különbség az affinitás és az aviditás között

Videó: Különbség az affinitás és az aviditás között
Videó: Affinity vs Avidity | Difference between Affinity and Avidity 2024, Július
Anonim

Kiemelt különbség – Affinity vs Avidity

Az antitest-antigén kölcsönhatás a sejtekben a fertőzésekkel szembeni reakció szempontjából kulcsfontosságú kölcsönhatás. Az antigének azok az idegen részecskék, amelyek bejutnak a gazdasejtekbe. Főleg poliszacharidokból vagy glikoproteinekből állnak, és sajátos formájúak. Az antigén és az antitest közötti kölcsönhatás a két fél nem kovalens kötésekkel, például hidrogénkötésekkel, van der Waals kötésekkel stb. történő helyes kötődésének megfelelően történik. Ez a kölcsönhatás reverzibilis. Az affinitás és az aviditás két olyan paraméter, amely az antigén-antitest kölcsönhatás erősségét méri az immunológiában. A legfontosabb különbség az affinitás és az aviditás között az, hogy az affinitás az epitóp és az antitest egyik kötőhelye közötti egyéni kölcsönhatás erősségének mértéke, míg az aviditás az antigéndeterminánsok és a multivalens antitest antigénkötő helyei közötti általános kötődés mértéke. Az affinitás az egyik olyan tényező, amely befolyásolja az antigén antitest kölcsönhatás aviditását.

Mi az affinitás?

Az affinitás az antitest antigénkötő helye és az antigén epitópja közötti kölcsönhatás mértéke. Az affinitásérték az egyedi epitóp és az egyedi kötőhely közötti vonzó és taszító erők nettó eredményét tükrözi. A magas affinitási érték az epitóp és az Ab-kötőhely közötti erős kölcsönhatás eredménye a vonzóbb erőkkel. Az alacsony affinitási érték a vonzó és taszító erők közötti alacsony egyensúlyt jelzi.

A monoklonális antitestek affinitása könnyen mérhető, mivel egyetlen epitópjuk van, és homogének. A poliklonális antitestek átlagos affinitási értéket adnak meg heterogén természetük és a különböző antigén epitópokhoz való affinitásuk különbségei miatt.

Az enzimhez kötött immunszorbens vizsgálat (ELISA) egy új technika a farmakológiában, amelyet az antitestek affinitásának mérésére használnak. Pontosabb, kényelmesebb és informatívabb adatokat eredményez az affinitás meghatározásához. A nagy affinitású antitestek gyorsan kötődnek az epitóphoz, és erős kötést hoznak létre, amely az immunológiai vizsgálatok során is fennmarad, míg az alacsony affinitású antitestek feloldják a kölcsönhatást, és a vizsgálatok nem mutatják ki őket.

Mi az aviditás?

Az antitest aviditása az antigének és az antitest közötti kötődés általános erősségének mértéke. Ez számos tényezőtől függ, mint például az antitest affinitása az antigénhez, az antigén és az antitest vegyértéke és a kölcsönhatás szerkezeti elrendezése. Ha az antitest és az antigén többértékű, és kedvező szerkezeti elrendeződésűek, a kölcsönhatás a nagy aviditás miatt nagyon erős marad. Az aviditás mindig magasabb értéket mutat, mint az egyéni affinitások összege.

A legtöbb antigén multimer, a legtöbb antitest pedig többértékű. Ezért a legtöbb antigén antitest kölcsönhatás erős és stabil marad az antigén-antitest komplex nagy aviditása miatt.

Különbség az affinitás és az aviditás között
Különbség az affinitás és az aviditás között

01. ábra: Egy antitest affinitása és aviditása

Mi a különbség az Affinity és a Avidity között?

Affinity vs Avidity

Az affinitás egy antigén epitóp és az antitest egy antigénkötő helye közötti kölcsönhatás erősségére utal. Az aviditás az antigén epitópok és a többértékű antitest közötti kölcsönhatás általános erősségének mértéke.
Előfordulás
Ez az egyedi epitóp és az egyedi kötőhely között történik Ez a többértékű antigének és antitestek között fordul elő.
Érték
Az affinitás a vonzó és taszító erők egyensúlya. Az aviditás nagyobb értéknek tekinthető, mint az egyéni affinitások összege.

Összefoglaló – Affinity vs Avidity

Az antigén antitest kölcsönhatás egy specifikus, reverzibilis, nem kovalens kölcsönhatás, amely fontos az immunológiai vizsgálatokban. Hasonló az enzimszubsztrát kölcsönhatáshoz. A specifikus antigén egy specifikus antitesthez kötődik. Az affinitás és az aviditás ennek a kölcsönhatásnak a két mértéke. Az affinitás az epitóp és az antitest antigénkötő helye közötti kölcsönhatás erősségét tükrözi. Az aviditás az antigén antitest komplex teljes erejét tükrözi. Ez a különbség az affinitás és az aviditás között. Az aviditás az egy antigén antitest komplexben előforduló többszörös affinitás eredménye, mivel a legtöbb antigén és antitest többértékű, és számos kölcsönhatást tart fenn a kötődés stabilizálása érdekében.

Ajánlott: