Mi a különbség a km és a Vmax között

Tartalomjegyzék:

Mi a különbség a km és a Vmax között
Mi a különbség a km és a Vmax között

Videó: Mi a különbség a km és a Vmax között

Videó: Mi a különbség a km és a Vmax között
Videó: AS Biology - The Michaelis-Menten Constant (Km) 2024, November
Anonim

A Km és a Vmax közötti fő különbség az, hogy a Km azt méri, hogy egy enzim milyen könnyen telíthető a szubsztráttal, míg a Vmax az a maximális sebesség, amellyel az enzim katalizálódik, amikor az enzimet a szubsztrát telíti.

Km úgy írható le, mint a hordozó összhangja, amelynél a maximális sebesség felét elérjük. Ezzel szemben a Vmax a reakciósebességként írható le abban az állapotban, amikor az enzim teljesen telített a szubsztráttal.

Mi az a Km?

Km úgy írható le, mint egy szubsztrát összehangolása, amelynél a maximális sebesség felét elérjük. Más szavakkal, a szubsztrát koncentrációja az, amely lehetővé teszi, hogy az enzim elérje a Vmax felét. Ezért egy nagy Km-értékkel rendelkező enzim alacsony affinitást mutat szubsztrátjához. A Vmax eléréséhez a szubsztrátum nagyobb koncentrációja is szükséges.

Km és Vmax – egymás melletti összehasonlítás
Km és Vmax – egymás melletti összehasonlítás

A Km kifejezést az enzimaktivitásban a Michaelis-Menten kinetikánál tárgyaljuk. Ez az enzimkinetika általános modellje. Ezt a modellt Leonor Michaelis német biokémikusról és Maud Menten kanadai orvosról nevezték el. Ezt a modellt egyenletként fejezzük ki.

v=d[P]/dt=Vmax([S]/Km+[S])

A fenti egyenletben a Vmax a rendszer által elért maximális sebesség, amely egy adott enzimkoncentrációnál a telített szubsztrát koncentrációnál fordul elő. Km a Michaelis állandó. Ha számszerűen megegyezik a szubsztrát koncentrációjával, akkor a reakciósebesség fele a Vmax értékének.

Sőt, az egyetlen szubsztráttal végzett biokémiai reakciókról gyakran azt feltételezik, hogy Michaelis-Menten kinetikát mutatnak, anélkül, hogy figyelembe kellene venni ennek a modellnek a mögöttes feltételezéseit.

Mi az a Vmax?

Vmax a reakciósebességként írható le abban az állapotban, amikor az enzim teljesen telített a szubsztráttal. Ez az állapot azt jelzi, hogy az összes kötőhelyet folyamatosan újrafoglalják. Más szavakkal, a Vmax egy olyan reakció maximális reakciósebessége vagy sebessége, amely enzimatikusan katalizálódik, ha az enzimet szubsztrátjával telítik.

Km vs Vmax táblázatos formában
Km vs Vmax táblázatos formában

Fontos meghatározni egy bizonyos enzimaktivitás Km és Vmax értékét, mert ezen értékek ismeretében megjósolhatjuk a szubsztrát metabolikus sorsát és a szubsztrát relatív mennyiségét, amely különböző körülmények között átmegy az egyes útvonalakon. A Vmax alacsonyabb értéke azt jelzi, hogy az enzim nem optimális körülmények között működik.

Mi a különbség a km és a Vmax között?

A Km és Vmax kifejezések fontosak az enzimatikus kinetikában. A Km és a Vmax közötti fő különbség az, hogy a Km azt méri, hogy az enzim milyen könnyen telíthető a szubsztráttal, míg a Vmax az a maximális sebesség, amellyel az enzim katalizálódik, amikor az enzimet a szubsztrát telíti.

A következő táblázat összefoglalja a Km és a Vmax közötti különbséget.

Összefoglaló – Km vs Vmax

Km az a szubsztrát összhangja, amelynél a maximális sebesség felét elérjük. Vmax a reakciósebesség abban az állapotban, amikor az enzim teljesen telített a szubsztráttal. A Km és a Vmax közötti legfontosabb különbség az, hogy a Km azt méri, hogy az enzim milyen könnyen telíthető a szubsztráttal, míg a Vmax az a maximális sebesség, amellyel az enzim katalizálódik, amikor az enzimet a szubsztrát telíti.

Ajánlott: