Polipeptid vs fehérje
Az aminosav egy egyszerű molekula, amely C, H, O, N és lehet S. Általános szerkezete a következő.
Körülbelül 20 általános aminosav létezik. Minden aminosavnak van egy –COOH, -NH2 csoportja és egy –H, amely szénhez kapcsolódik. A szén egy királis szén, és az alfa-aminosavak a legfontosabbak a biológiai világban. Az R csoport aminosavról aminosavra különbözik. A legegyszerűbb aminosav, amelynek R csoportja H, a glicin. Az R csoport szerint az aminosavak alifás, aromás, nem poláris, poláris, pozitív töltésű, negatív töltésű, poláris töltetlen stb. Az aminosavak ikerionként jelennek meg a fiziológiás pH 7,4-ben. Az aminosavak a fehérjék építőkövei. Amikor két aminosav összekapcsolódik, és dipeptidet alkot, a kombináció egy aminosav -NH2 csoportjában megy végbe egy másik aminosav -COOH csoportjával. Egy vízmolekulát eltávolítanak, és a kialakult kötést peptidkötésnek nevezik.
Polipeptid
A lánc akkor jön létre, amikor nagyszámú aminosav kapcsolódik egymáshoz, polipeptidnek nevezzük. A fehérjék egy vagy több ilyen polipeptidláncból állnak. A fehérje elsődleges szerkezete polipeptidként ismert. A polipeptidlánc két terminálisa közül az N-terminális az, ahol az aminocsoport szabad, a c-terminális pedig az, ahol a karboxilcsoport szabad. A polipeptidek a riboszómákon szintetizálódnak. A polipeptid lánc aminosavszekvenciáját az mRNS kodonjai határozzák meg.
fehérje
A fehérjék az élő szervezetekben található makromolekulák egyik legfontosabb típusa. A fehérjék szerkezetüktől függően primer, szekunder, tercier és kvaterner fehérjékre oszthatók. A fehérjében lévő aminosav-szekvenciát (polipeptidet) elsődleges szerkezetnek nevezzük. Amikor a polipeptid szerkezetek véletlenszerű elrendezésekbe hajtódnak össze, másodlagos fehérjéknek nevezik őket. A tercier szerkezetekben a fehérjék háromdimenziós szerkezettel rendelkeznek. Ha néhány háromdimenziós fehérjerész kötődik egymáshoz, ezek alkotják a kvaterner fehérjéket. A fehérjék háromdimenziós szerkezete a hidrogénkötésektől, diszulfidkötésektől, ionos kötésektől, hidrofób kölcsönhatásoktól és az aminosavakon belüli összes többi intermolekuláris kölcsönhatástól függ. A fehérjék számos szerepet játszanak az élő rendszerekben. Részt vesznek a struktúrák kialakításában. Például az izmok fehérjerostokat tartalmaznak, mint a kollagén és az elasztin. Megtalálhatók kemény és merev szerkezeti részekben is, például körmökben, hajban, patákban, tollakban stb. További fehérjék találhatók a kötőszövetekben, például a porcokban. A szerkezeti funkción kívül a fehérjéknek védő funkciójuk is van. Az antitestek fehérjék, és megvédik szervezetünket az idegen fertőzésektől. Az összes enzim fehérje. Az enzimek a fő molekulák, amelyek szabályozzák az összes metabolikus tevékenységet. Ezenkívül a fehérjék részt vesznek a sejtjelátvitelben. A fehérjék a riboszómákon termelődnek. A fehérjetermelő szignál a DNS-ben lévő génekből a riboszómára kerül. A szükséges aminosavak származhatnak az étrendből, vagy a sejten belül szintetizálódhatnak. A fehérjék denaturációja a fehérjék másodlagos és harmadlagos szerkezetének kibontakozását és dezorganizációját eredményezi. Ennek oka lehet hő, szerves oldószerek, erős savak és lúgok, mosószerek, mechanikai erők stb.
Mi a különbség a polipeptid és a fehérje között?
• A polipeptidek aminosavszekvenciák, míg a fehérjéket egy vagy több polipeptidlánc állítja elő.
• A fehérjék molekulatömege nagyobb, mint a polipeptideké.
• A fehérjékben hidrogénkötések, diszulfidkötések és egyéb elektrosztatikus kölcsönhatások vannak, ami szabályozza háromdimenziós szerkezetét, ellentétben a polipeptidekkel.
